历史
Eijkman被认为是第一个研究弹性蛋白酶作为细菌产物的人（Eijkman 1904）。然而，直到1949年Baló和Banga发表，它才被证明与胰腺的其他蛋白水解成分（如胰蛋白酶和糜蛋白酶）不同。
1968年，肖顿和哈特利是第一个获得结晶猪弹性蛋白酶的人。在1960年代末和1970年代初，研究了弹性蛋白酶在肺气肿，动脉粥样硬化和急性出血性胰腺炎中的参与（Janoff和Sherer 1968，Janoff和Basch 1971，Talamo等人1971，Kaplan等人1973年和Bieth等人1974）。1974年，Ardelt发现了第二种弹性分解蛋白酶，将其命名为胰腺“弹性蛋白酶II"和原始的“弹性蛋白酶I"。
在20世纪80年代，研究了弹性蛋白酶的催化性质（Ascenzi等人，1983年），并鉴定了抑制剂（Largman等人，1980年，Lestienne等人，1981年，凯特纳和申维1984年，Poncz等人1984年，帝国和阿贝尔斯1986年）。1990年代对弹性蛋白酶I和II遗传信息进行了研究（Ornitz等人，1985年，史蒂文森等人1986年，斯威夫特等人1984年，塔尼等人1987年和盖斯汀等人1997年）。
弹性蛋白酶最近已用于研究细胞外基质分解中的机械力和酶活性（Jesudason等人，2010）。它还研究了它在人工器官发育中的应用（Tedder等人，2010），并被用作研究丝氨酸蛋白酶催化活性的模型（Tamada等人，2009）。
概述
国际单位： 3.4.21.36
猪胰弹性蛋白酶的分子量为25.9 kDa，pH值为8.5。虽然弹性蛋白酶将水解各种蛋白质底物，但它在蛋白酶中的特别之处在于其水解天然弹性蛋白的能力，弹性蛋白酶是一种不受胰蛋白酶，糜蛋白酶或胃蛋白酶攻击的底物。大豆胰蛋白酶抑制剂和激肽释放酶抑制剂抑制蛋白水解物，但不抑制弹性水解活性。弹性蛋白酶是使用改编自范斯坦等人生物化学的方法测定的。生物物理学。Res. Comm.， 50， 1020 （1973） 和使用 Bieth 等人的更可溶性底物， 生物化学医学， 11， 350 （1974）.
稳定性/储存性：弹性蛋白酶在pH≤3.5时不稳定。当作为干粉储存时，酶在2-8°C下稳定6-12个月。 弹性蛋白酶产品代码：ES和ESL在中性pH和浓度大于0.25%时溶解度较差。在稀释到反应混合物或介质中之前，在KCl或碱性缓冲液中制备初级溶液是有帮助的，以补偿离子强度或pH值的变化。在pH 4.0-10.4下稳定。
技术说明：1个SucAla3NA单位大约相当于6个弹性蛋白消化单位。水性液体悬浮液应无菌处理，以避免细菌污染。由于水悬浮液（代码：ES）的粘性，应冲洗小瓶以回收内容物。
特异性
猪弹性蛋白酶I对Ala-Ala和Ala-Gly键具有特异性，而弹性蛋白酶II对P1位置的中到大型疏水性氨基酸的底物具有广泛的特异性（Gertler等人，1977年，Del Mar等人，1980年和Gestin等人，1997年）。猪弹性蛋白酶是有效的弹性蛋白酶，其速率比人类白细胞弹性蛋白酶高20倍（Bieth 1978，Bieth 1986和Largman 1983）。
水解分几个步骤发生。弹性蛋白酶与其底物之间形成吸附复合物，随后形成亲核攻击（S214）以形成酰基辅酶中间体，并释放出第一产物（底物的C端）。中间体在脱酰化步骤中水解，再生活性酶并释放第二种产物（Bieth 1986）。
组成
催化三元组由三个氢键氨基酸残基（H71，D119和S214）形成。多肽链由两个反平行的β-桶结构域组成，它们形成含有催化三元组的裂缝和一小部分α-螺旋（Bieth 2004）。
分子特性
猪胰弹性蛋白酶由240个氨基酸的单肽链组成，并含有4个二硫桥（Sawyer等人，1973）。它与来自其他物种的胰腺弹性蛋白酶具有高度的序列同一性，例如与它共享86%身份的大鼠（MacDonald等人，1982）。弹性蛋白酶I和II基因共享序列相似性，特别是在5'近端侧翼区域，其中包括TATA盒和推定的组织特异性增强子序列（Ornitz等人1985年，史蒂文森等人1986年，Swift等人1984年，塔尼等人1987年和Gestin等人1997年）。
应用
组织解离：由于弹性蛋白在结缔组织的弹性纤维中含量高，因此弹性蛋白酶经常用于解离含有广泛细胞间纤维网络的组织。为此，它通常与其他酶一起使用，例如胶原酶，胰蛋白酶和糜蛋白酶。
膜蛋白增溶
蛋白质序列研究
产品详情
名称 Elastase - Manual
编号 LS002292
品牌 Worthington
