Human α-thrombin
产品概述
凝血酶
原的蛋白水解活化 丝氨酸蛋白酶α凝血酶是由酶原凝血酶原的蛋白水解活化产生的。酶复合物凝血酶原酶催化凝血酶原中两个肽键的蛋白水解，从而产生NH2末端衍生的F1.2区和异二聚体α-凝血酶。α-凝血酶由“A"链（Mr=6000）组成，该链通过单个二硫键与“B"链（Mr=31，000）共价连接
α-凝血酶是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由酶原凝血酶原的蛋白水解活化产生 （1）。在凝血过程中，凝血酶切割纤维蛋白原形成纤维蛋白，导致凝血的最终步骤，形成纤维蛋白凝块。凝血酶还负责促因子因子V和因子VIII的反馈激活。据报道，凝血酶可激活因子XIII和血小板，也可作为血管收缩蛋白发挥作用。凝血酶的促凝血活性以两种方式被阻止：1）肝素辅因子II或抗凝血酶III/肝素复合物的抑制;或2）用血栓调节蛋白形成复合物。凝血酶/血栓调节蛋白复合物的形成导致凝血酶无法裂解纤维蛋白原并激活因子V和VIII，但增加了凝血酶激活抗凝剂蛋白C的效率。
凝血酶是一种双链酶，由NH2末端“A"链（Mr=6，000）和COOH末端“B"链（Mr=31，000）组成，它们通过单个二硫键保持共价连接。人凝血酶比牛凝血酶短 13 个氨基酸，这是由于人蛋白上的凝血酶切割位点在牛蛋白中不存在。
凝血酶还用于细菌中表达的融合蛋白的位点特异性切割 （9-11）。凝血酶敏感位点掺入目标重组蛋白与肽或蛋白质之间，以促进纯化和/或表达。靶蛋白通过与凝血酶的切割从表达的杂交体中释放出来。凝血酶可以通过亲和色谱轻松去除。
人、牛和小鼠凝血酶由纯化的凝血酶原制备，使用Nesheim等人（2）描述的Lundblad程序（1）的修改。凝血酶以 50%（体积/体积）甘油/H 2 O 形式提供，应储存在 -20oC。纯度通过SDS-PAGE分析确定，并在凝血酶特异性凝血测定中测量活性，并与标准化的NIH凝血酶进行比较。凝血酶也可在活性位点被 DFP、FPRck 或生物素化的 FPRck 阻断的情况下使用。
融合蛋白的切割 凝血酶除了在凝血研究中的广泛应用外，还可用于融合蛋白
的位点特异性切割。凝血酶敏感位点掺入目标重组蛋白与肽或蛋白质之间，以促进纯化和/或表达。靶蛋白通过与凝血酶的切割从表达的杂交体中释放出来。凝血酶可以通过亲和色谱轻松去除。批次间的一致性确保每次结果的可重复性。对于涉及细胞培养的实验，请联系我们讨论指ding用于细胞培养的定制低内毒素批次。
地方化血浆
作用方式丝氨酸蛋白酶，可切割纤维蛋白原形成纤维蛋白;还负责蛋白C的活化，血小板活化和促因子的反馈活化，因子V和因子VIII的激活
分子称量36,700 (3-6)
消光系数E 1 %
1 厘米米，280 纳米
= 18.3 （人类） （6）
= 19.5 （牛） （7）
具体活动约 3800 NIH 单位/毫克
等电点7.0-7.6 （人类） （3）
结构两个亚单位，大约 Mr=6，000 和 31，000
碳水化合物百分比约5%
大小100微克，1毫克，10毫克（1毫克小瓶）
配方50%甘油/水（V/V）
存储-20°C
纯度>95% 来自 SDS-PAGE
活动确定纤维蛋白原凝血或显色测定
保质期（正确储存）12 个月
产品详情
名称 Human α-thrombin
编号 HCT-0020
品牌 haemtech
