ubiquigent 61-0008-050说明书
自噬途径的酶在细胞质成分和细胞器的降解中起关键作用。称为自噬体的结构隔离了被溶酶体降解并再循环回到细胞中的细胞质部分(Kuma等,2004)。自噬涉及三类酶。E1类活化酶,E2类缀合酶和E3类连接酶。泛素样蛋白(ubl)自噬12(ATG12)和ATG8被E1样激活酶ATG7激活。ATG12和ATG8分别转移到两个类似E2的结合酶ATG10和ATG3。Yuan等人首先描述了人ATG7基因的克隆。(1999)和ATG7与其酵母同系物Apg7共享38%的序列同一性。ATG7还可以激活ATG8哺乳动物同源物GABARAP和GATE-16。它通过C末端区域形成同型二聚体,这对于酶底物相互作用和E1-E2复合物形成很重要(Komatsu等人,2005年)。ATG7DFAP是缺少(Phe-Asp-Pro)FAP基序的ATG7 E1类活化酶的突变形式,已显示不能与ATG3和ubl微管相关蛋白1,轻链3形成E2底物(MAPLC3)(Tanida等人,2012)。已显示ATG7参与了一条新途径,其中对caspase-8的抑制导致受体相互作用蛋白(RIP),Jun氨基末端激酶和beclin-1诱导的自噬死亡(Yu等,2004)。 。ATG7DFAP是缺少(Phe-Asp-Pro)FAP基序的ATG7 E1类活化酶的突变形式,已显示不能与ATG3和ubl微管相关蛋白1,轻链3形成E2底物(MAPLC3)(Tanida等人,2012)。已显示ATG7参与了一条新途径,其中对caspase-8的抑制导致受体相互作用蛋白(RIP),Jun氨基末端激酶和beclin-1诱导的自噬死亡(Yu等,2004)。 。ATG7DFAP是缺少(Phe-Asp-Pro)FAP基序的ATG7 E1类活化酶的突变形式,已显示不能与ATG3和ubl微管相关蛋白1,轻链3形成E2底物(MAPLC3)(Tanida等人,2012)。已显示ATG7参与了一条新途径,其中对caspase-8的抑制导致受体相互作用蛋白(RIP),Jun氨基末端激酶和beclin-1诱导的自噬死亡(Yu等,2004)。 。
参考:
Komatsu M,Waguri S,Ueno T,Iwata J,Murata S等。(2005)在Atg7缺陷型小鼠中饥饿诱导的和组成型自噬的损害。J Cell Biol 169,425-434。
Kuma A,Hatano M,Matsui M,Yamamoto A,Nakaya H等。(2004)自噬在新生儿饥饿初期的作用。自然432,1032-1036。
Tanida I,山崎M,小松M,上野T(2012)人ATG7中的FAP基序是一种自噬相关的E1样酶,对于LC3脂质化的E2底物反应至关重要。自噬8,88-97。
Yu L,Alva A,Su H,Dutt P,Freundt E等。(2004)由caspase-8自噬细胞死亡的ATG7-beclin 1程序的调节。科学304,1500-1502。
Yuan W,Stromhaug PE,Dunn WA,Jr.(1999)葡萄糖在毕赤酵母中诱导的过氧化物酶体自噬需要*的E1样蛋白。Mol Biol Cell 10,1353-1366。