ubiquigent 66-0001-050说明书
His-BRSK2比活度: 333.7单位/毫克(333.7单位/毫升)
1分钟内将1单位= 1毫摩尔磷酸盐掺入基质中
底物:CHKtide(KKKVSRSGLYRSPSMPENLNRPR)
蛋白质泛素化和蛋白质磷酸化是调节真核细胞中蛋白质功能的两个主要机制。然而,这些不同的翻译后修饰并非彼此独立地起作用,而是经常相互连接以使得能够以更复杂和复杂的方式控制生物过程。研究蛋白质磷酸化事件如何控制泛素系统以及泛素化如何调控蛋白质磷酸化已成为细胞调控和人类疾病研究的重点。Miura等人首先描述了人脑特异性激酶2(BRSK2)的克隆。(1998)。BRSK2是蛋白激酶亚家族的成员,其包括AMP激活的蛋白激酶(AMPK),并且与AMPK本身一样,被肿瘤抑制激酶LKB1激活(Lizcano等,2004)。顾名思义,BRSK2在大脑中表达,在控制神经元细胞极化中起着至关重要的作用。BRSK2包含一个与激酶催化结构域相邻的泛素样结构域(Al-Hakim等,2008)。
参考:
Al-Hakim AK,Zagorska A,Chapman L,Deak M,Peggie M,Alessi DR(2008)通过USP9X和非典型Lys(29)/ Lys(33)-连接的泛素链控制AMPK相关激酶。生物化学杂志 411,249-60。
Hastie CJ,McLauchlan HJ,Cohen P(2006)使用放射性标记的ATP的蛋白激酶测定:一种方案。Nat Protoc 1,第968-71页。
Miura K,Masuzaki H,Ishimaru T,Niikawa N,Jinno Y(1998)人类染色体11p15.5上一个新基因中的HhaI / BstUI多态性。Ĵ人类遗传学 90,283-4。
Lizcano JM,Goransson O等人。(2004)LKB1是激活AMPK亚家族的13种激酶的主激酶,包括MARK / PAR-1。EMBO J 23,833-43。
背景:
菲利普·科恩爵士FRS,FRSE
邓迪大学
医学研究理事会蛋白质磷酸化部门主任(1990-2012)
包含蛋白质泛素化单元的苏格兰细胞信号研究所所长(2008-2012)
信号传导治疗学系联合主任(1998-2012)
信号转导治疗部副主任(2012年7月起)
科恩教授的研究小组正在研究蛋白质磷酸化和蛋白质泛素化之间
在先天免疫调节中的相互作用。